Ce este prolina: înțelegerea prolinei
Prolina este un aminoacid neesențial în corpul uman. Prolina are trei forme: DL-prolină, L-prolină și D-prolină. Prolina la care se face referire de obicei este L-prolina, un aminoacid natural care este un cristal coloan la temperatura camerei. Se descompune rapid la 215-220 grade când este încălzit. Este solubil în apă fierbinte și etanol, are un gust ușor dulce și este higroscopic. Se rotește spre stânga într-o soluție alcalină. [ ]D25-86,5 grade (apă), -60,4 grade (acid clorhidric 5N). Se găsește în diferite proteine. Este un aminoacid moderat abundent în organismele planctonice marine și este prezent și în apa de mare, particule și sedimente marine.
Ce este prolina: proprietățile structurii proteinelor
Structura ciclică unică a lanțului lateral al prolinei conferă prolinei o rigiditate conformațională excelentă în comparație cu alți aminoacizi. De asemenea, afectează rata de formare a legăturii peptidice între prolină și alți aminoacizi. Când prolina este legată de gruparea amidă într-o legătură peptidică, azotul său nu este legat de niciun hidrogen, ceea ce înseamnă că nu poate dona legături de hidrogen, dar poate accepta legături de hidrogen.
Formarea legăturilor peptidice cu Pro-tRNAPro primit este mult mai lentă decât cu orice alt ARNt, care este o caracteristică generală a aminoacizilor N-alchil. Formarea legăturii peptidice între ARNt de intrare și lanțul care se termină în prolină este, de asemenea, lentă. Formarea legăturii prolină-prolină este cea mai lentă.
Rigiditatea conformațională unică a prolinei afectează structura secundară a proteinelor din apropierea reziduurilor de prolină și poate explica prevalența mai mare a prolinei în proteinele bacteriene termofile. Structura secundară a proteinei poate fi descrisă prin unghiurile diedrice φ, ψ și ω ale vertebratei proteinei. Structura ciclică a lanțului lateral prolină blochează unghiul φ la aproximativ -65 grade .
Prolina poate acționa ca un perturbator structural în elementele convenționale de structură secundară, cum ar fi elice și foi; cu toate acestea, prolina se găsește în mod obișnuit ca al x-lea reziduu într-un -helix și la marginile foilor. Pulberea de prolină lactobacillus este, de asemenea, comună în ture (o altă structură secundară), ajutând la formarea -turnurilor. Acest lucru poate explica faptul ciudat că prolina este adesea expusă la solvent, în ciuda faptului că are un lanț lateral complet nepolar.
Prolinele sau hidroxiprolinele consecutive pot produce elice de poliprolină, care sunt principala structură secundară a colagenului. Hidroxilarea prolinei crește semnificativ stabilitatea conformațională a colagenului de către prolil hidroxilază. Prin urmare, hidroxilarea prolinei este un proces biochimic crucial pentru menținerea țesuturilor conjunctive ale organismelor superioare. Bolile severe precum scorbutul pot fi cauzate de defecte în această hidroxilare, cum ar fi mutațiile prolil hidroxilazei sau lipsa cofactorilor esențiali ai acidului ascorbic (vitamina C).